体" class="c_p" onclick="fontZoom('+', 'article');"/> 
nclick="fontZoom('-', 'article');"/> 2024-03-09 11:33 浏览次数：9 (0)
蛋白质受到翻译后的化学修饰，导致功能多样性。甲基化是一种这样的修饰，一般认为发生在赖氨酸和精氨酸残基上。最近，这种修饰也出现在组氨酸残基上。
此外，有人认为组氨酸甲基化发生在多种蛋白质中。然而，许多细节仍然未知:例如，哪些是甲基化和修饰的蛋白质，哪些是发生这种修饰的细胞，组织或器官中的组氨酸残基尚不清楚。
筑波大学的一个研究小组利用小鼠骨骼肌和脑组织，结合基于生化蛋白质分离和分析化学的方法，发现了糖酵解酶烯醇化酶的一个亚基γ-烯醇化酶，作为组氨酸残基甲基化的新底物。这项研究发表在《生物化学杂志》上。
在烯醇化酶的3个氨基酸序列(即α、β和γ)中，发现在中枢神经系统特异性表达的γ-烯醇化酶的第190个组氨酸残基甲基化。
一项构象预测研究表明，γ-烯醇化酶中甲基化的组氨酸残基可能对亚基二聚体形成过程中的分子间氢键起重要作用。研究发现，用另一残基取代组氨酸破坏了γ-烯醇化酶这一位点的氢键，导致亚基二聚化和烯醇化酶活性受到抑制。先前在哺乳动物中发现的三种组氨酸甲基转移酶都没有催化γ-烯醇化酶的甲基化反应。
从这些结果来看，新发现的γ-烯醇化酶有望成为探索新的组氨酸甲基转移酶的独特研究工具。
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